La D-arginine déshydrogénase, ou D-aminoacide déshydrogénase (anciennement EC 1.4.99.1) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

D-arginine accepteur H2O   ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons }   5-guanidino-2-oxopentanoate NH3 accepteur réduit (réaction globale) :
  1. D-arginine accepteur   ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons }   iminoarginine accepteur réduit
  2. iminoarginine H2O   ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons }   5-guanidino-2-oxopentanoate NH3 (spontané).

Cette enzyme possède une très large spécificité par rapport à son substrat : elle agit sur à peu près tous les acides aminés D hormis sur le D-glutamate et le D-aspartate ; elle est inactive sur la glycine, et son activité est maximum sur la D-arginine et la D-lysine. Elle utilise du FAD et du fer non héminique comme cofacteurs.

Cette réaction est distincte de celle catalysée par la D-aminoacide oxydase, qui utilise l'oxygène comme second substrat, tandis que la déshydrogénase peut utiliser différents composés comme accepteurs d'électrons, le substrat physiologique étant une coenzyme Q,.

Notes et références

  • Portail de la biochimie

Figure 4 from Structural Insight into Arginine Degradation by Arginine

Darginine (Darg) treatment compromised dehydration tolerance in

LArginine·HCl (D₇, 98) Cambridge Isotope Laboratories, Inc.

Figure 1 from Structural and mutational analyses of the bifunctional

Reversible Larginine dehydrogenase activity of DauB. (A) The forward